Контрольная Биохимия 14 вариант, номер: 46702

"Вариант 14
5. Факторы стабильности белков в растворе.
Ответить на вопрос: изоэлектрическая точка гемоглобина 6,8. В каком направлении перемещаются частицы белка в электрическом поле при рН =3,4.
7. Особенности пептидной связи. Аминокислоты и пептиды, как лекарственные вещества.
Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории методом электрофореза на бумаге при рН = 6,0 разделили смесь аминокислот, в которую входили: серин, глицин, аланин, глутаминовая кислота, лизин, аргинин.
А. Какие соединения двигаются к аноду?
Б. Какие соединения двигаются к катоду?
В. Какие соединения оставались на месте?
14. Структурно-функциональная организация ферментных белков: активный центр, его свойства. Контактный и каталитический участки активного центра. Регуляторные (аллостерические) центры ферментов.
Аллостерические модуляторы ферментов. Зависимость активности ферментов от конформации белков. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.

17. Привести примеры обратимого, необратимого конкурентного и неконкурентного типов ингибирования ферментов. Привести три примера лекарственных препаратов - ингибиторов ферментов. Ответить на вопрос: авидин, белок яичного белка, обладает очень высоким сродством к биотину. Он является сильным специфическим ингибитором биатиновых ферментов. Какое из ниже приведенных превращений будет блокироваться при добавлении авидина к клеточному гомогенату?
А. Глюкоза  ПВК
Б. ПВК  глюкоза
В. Оксалоацетат  глюкоза
Г. Глюкоза  рибоза-5-фосфат
Д. ПВК  оксалоацетат
Е. Рибоза-5-фосфат  глюкоза
23. Витамин А. Схема световосприятия, биохимический механизм заболевания «куриная слепота».
28. Витамины Вс, В3. Строение витаминов и их коферментных форм. Привести два примера биохимических реакций с участием данных коферментных форм, показать механизм протекания данных реакций.
37. Основные характеристики биологического кода. Трансляция - основные характеристики этапов трансляции. Процессинг первичных полипептидов.
46. Общие и специфические пути катаболизма основных пищевых веществ. Ответ на вопрос представить в виде схемы с объяснениями
64. Как изменить соотношение между пептозофосфатным и гликолитическим путями обмена углеводов у больного, перенесшего кровотечение? Активность каких ферментов целесообразно исследовать для проверки предположений?
Активность каких ферментов целесообразно исследовать для проверки предположений?


Вариант 15
1. Белки, их природа. Назвать 5 функций белков и привести конкретные примеры. Найти соответствие:
А. Ферритин а) фосфопротеид, у которого фосфорная кислота присоединяется к молекуле белка сложноэфирной связью по месту гидроксильных групп оксиаминокислот.
Б. Кератин б) белок, содержащий в своем составе 20% железа, являющийся
депо последнего в организме животных.
В. Казеин в) непременный компонент ядерного материала и цитоплазмы.
Г. Хитин г) кутикулярный гликопротеид
Д. Нуклеопротеид д) содержит большое количество цистеина
9. Особенности строения, функционирования и регуляции функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Объясните, каков механизм связывания гемоглобина плода с кислородом, получаемым от материнского переносчика. Как повлияет каждое из перечисленных воздействий на сродство гемоглобина А к кислороду in vitro.
А. Увеличение рН от 7,2 до 7,4
Б. Увеличение рСО2
В. Увеличение концентрации 2,3-БФГ
Г. Диссоциация тетрамера гемоглобина на мономерные субъединицы.
11. Ферменты. Химическая природа и общие принципы обнаружения активности ферментов. Перечислите четыре фактора, обуславливающие каталитическую силу ферментов. Решите задачу: Метиловый спирт очень токсичен. Прием внутрь 30 мл метанола может привести к смерти. Такая высокая токсичность обусловлена действием продукта его метаболизма формальдегидом. Метанол быстро окисляется до формальдегида при участии алкогольдегидрогеназы. Одним из методов лечения при отравлении метанолом является назначение этилового спирта. Почему? 15. Различия ферментного состава органов и тканей. Энзимодиагностика и энзимотерапия. Кофакторы ферментов - ионы металлов.
24. Витамин Д, его гидроксилированные формы. Участие в гомеостазе кальция в организме человека. Биохимический механизм возникновения рахита.
27.Витамин РР, структура и биологическая роль.
Коферментные формы витаминов.
36. Теория оперона и регуляция транскрипции. цАМФ - регулируемый белок и гормональная индукция стероидных гормонов на генетический аппарат. Процессинг первичных транскриптов.
Некоторые мутации гена гемоглобина оказывают влияние на все три гемоглобина - А1, А2, F, тогда как другие только на один из них. Почему?
45. Гипоксия и гипоэнергетические состояния, биохимический механизм их возникновения. Определите количество молекул АТФ, которые образуются при полном окислении:
А. Глюкозы
Б. ПВК
В. ЩУК
Г. а-КГК
Д. Цитрата.
51. Основные этапы фотосинтеза, схемы реакций световой и темновой фазы. Вариант 16

2. Карбоксипептидаза состоит из 307 остатков аминокислот. Три каталитические группы являются главными в активном центре фермента. Это аргинин 145, тирозин 248 и глутаминовая кислота 270 (номер - положение аминокислоты в пептидной цепи). Каким образом три аминокислоты, расположенных так далеко друг от друга, могут катализировать реакцию? Если в процессе гидролиза участвуют только эти три каталитические группы, то зачем ферменту так много аминокислотных остатков?
8. Структура и биосинтез антител как пример полиморфизма белков.
Ответить на вопрос: в каком направлении будут двигаться в электрическом поле (к аноду, катоду или оставаться на месте) следующие белки:
А. Яичный альбумин при рН = 5,0 (ИЭТ=4,6)
Б. в-лактоглобулин при рН = 5,0 и 7,0 (ИЭТ=5,2)
В. Химотрипсиноген при рН = 5,0 9,5 и 11 (ИЭТ=9,5)
12. Классификация и номенклатура ферментов (с примерами). Сравните лизоцим, карбоксипептидазу А и химотрипсин:
А. Для активности какого из трех этих ферментов необходим ион металла?
Б. Какой из этих ферментов образован только одной полипептидной цепью?
В. Какой из этих ферментов быстро инактивируется в присутствии диизопропилфосфата?
Г. Какой из этих ферментов образуется путем протеолитического расщепления определенного фермента?
19. Применение ферментов как аналитических реагентов при лабораторной диагностике (привести не менее трех примеров). 25. Витамины К, Е, их биологическая роль. Механизм участия витамина К в свертывании крови. 26. Витамины В1 и В2, их структура и биологическая роль. Коферментные формы витаминов. Привести два примера биохимических реакций с участием данных коферментных форм, показать механизм процесса.

35. Виды РНК. Транскрипция, характеристика компонентов системы и механизма синтеза РНК.
Ответить на вопрос: специалист по химии белка сказал молекулярному генетику, что он нашел новый мутантный гемоглобин, в котором аспартат замещает лизин. Молекулярный генетик удивился и попросил проверить результат.
А. Почему у молекулярный генетик удивился и выразил сомнения в возможности такой аминокислотной замены.
Б. Какая молекулярная замена показалась бы молекулярному генетику приемлемой?
44. Теория синтеза АТФ Митчелла. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:
А. Изменение уровня свободной энергии при новообразовании химической связи в органических соединениях, выражающееся величинами до 12000жд/моль, приводит к возникновению макроэргического соединения.
Б. Потенциальная энергия органического соединения, за счет которой может быть совершена работа в живом организме, называется свободной энергией.
В. Глюкоза-6-фосфат относится к макроэргическим соединениям.
Г. Макроэргические связи представлены преимущественно ангидридными и тиоэфирными связями.

52. Моносахариды - определение, классификация (с примерами), биологическая роль.
Найти соответствие:
А. Альдотриоза а) глицериновый альдегид
Б. Кетотриоза б) хитин
В. Монопроизводное гексозы в) диоксиацетон
Г. Олигосахарид г) глюконовая кислота
Д. Полисахарид д) мальтоза

Литература
"